Professeur de chimie à l’Université Laval, Normand Voyer et son équipe ont trouvé une nouvelle manière beaucoup plus propre et économique de faire certaines réactions chimiques très utilisées dans l’industrie pharmaceutique, notamment.

Les percées scientifiques 2017 : révolution dans un verre d'eau

Commençons par une devinette : c’est de la chimie, ça se fait avec de l’eau plutôt qu’avec des solvants, c’est moins cher et moins dommageable pour l’environnement que la version «à l’huile» et non, ce n’est pas de la peinture…

Professeur de chimie à l’Université Laval, Normand Voyer et son équipe ont trouvé une nouvelle manière beaucoup plus propre et économique de faire certaines réactions chimiques très utilisées dans l’industrie pharmaceutique, notamment. «Actuellement, dans l’industrie biochimique, à peu près tous les produits à haute valeur ajoutée, comme les médicaments, sont produits par des procédés qui ne sont pas très efficaces et qui génèrent énormément de déchets toxiques», dit-il. Mais dans un article publié cette année dans Chemical Communications, une revue savante qui se spécialise dans les découvertes qu’il est urgent de partager, il croit bien avoir trouvé une façon de corriger ces défauts — ce qui pourrait même ouvrir la porte à tout un nouveau pan de recherche en chimie.

Le problème, explique-t-il, est que les réactions chimiques requises pour produire des médicaments (entre autres) ne se font pas toutes seules, mais ont généralement besoin de deux choses. D’abord, elles doivent être aidées par des catalyseurs, soit des molécules qui «forcent» des réactions à se produire. Comme les médicaments sont souvent inspirés, sinon carrément copiés sur des molécules présentes dans la nature, il existe souvent des protéines nommées enzymes qui font en principe ce genre de travail. Mais le hic, note M. Voyer, est que «les enzymes sont très chers à produire, souvent au point de rendre la production d’un médicament non viable, économiquement. Et ces enzymes-là ne se sont pas développés, au fil de l’évolution, pour faire les réactions que nous voulons maintenant, mais plutôt pour aider un organisme. Alors si je veux faire un médicament X, les enzymes sont pas nécessairement bons pour ça».

En outre, ces réactions chimiques ont aussi besoin que toutes les substances soient dans la même phase (toutes liquides, habituellement) pour se produire à un bon rythme. Cela implique de dissoudre certains «ingrédients» dans l’eau, mais d’autres doivent l’être dans de grandes quantités de solvants organiques qui sont polluants, toxiques et, peut-être pire encore, qui ne peuvent pas être recyclés.

Il faut ce qu’il faut, comme on dit : si c’est ce que ça prend pour fabriquer des médicaments qui sauvent des vies, au diable la dépense. Mais il y avait tout de même un petit quelque chose qui chicotait M. Voyer. Tout cet appareillage de chimie était sensé reproduire des molécules que des êtres vivants sécrètent déjà. Mais dans les cellules elles-mêmes, les réactions ont lieu sans recours à des solvants toxiques, simplement dans l’eau et à température ambiante. Alors tant qu’à imiter la nature pour le produit final, pourquoi ne pas le faire pour le procédé de fabrication aussi, s’est demandé le chimiste ?

Un «bout» d’enzyme

«En fouillant, poursuit-il, on a trouvé des chercheurs italiens qui, dans les années 80, faisaient des catalyses intéressantes avec non pas un enzyme complet, mais avec un bout d’enzyme. […] C’était intéressant parce que l’efficacité était bonne […mais] le problème, c’est que ça fonctionnait avec un seul type de substrat [la molécule qui doit être transformée, ndlr]. C’était aussi un mécanisme qu’on ne comprenait pas et, comble de malheur, on arrivait encore avec des solvants organiques toxiques qu’il fallait détruire.»

Ces fameuses «catalyses intéressantes» — dont le petit nom fleuri, en chimie, est époxydation de Julia-Collona — servent déjà à faire quelques médicaments, étant notamment une étape intermédiaire dans la fabrication d’un anticancer, le Taxol. En essayant cette réaction avec plusieurs catalyseurs différents, M. Voyer est non seulement parvenu à trouver un «bout d’enzyme» (la polyleucine, si vous voulez le savoir) qui fait le même travail uniquement dans l’eau, sans la plus petite trace de solvant toxique, mais en plus lui et son équipe ont compris le mécanisme qui fait sa force.

Un problème fréquent, dans la chimie de synthèse, est que la molécule que l’on veut transformer peut être «attaquée» en plusieurs endroits différents par les substances avec lesquelles elles doivent réagir. Et selon le site attaqué, le produit ne sera pas le même — ce qui est une source importante de gaspillage, d’ailleurs. Dans l’article de Chemical Communications, M. Voyer a montré que la polyleucine agit comme une enveloppe qui bloque tous les sites de réactions possibles sauf un, le bon. Et contrairement à la réaction découverte dans les années 80, la sienne fonctionne sur une quinzaine de substrats différents.

«Pour nous, c’est une preuve de concept et là, on s’affaire à explorer d’autres réactions. Maintenant qu’on comprend le mécanisme, on va pouvoir aller plus loin», s’enthousiasme M. Voyer.

Et possiblement amorcer une petite révolution, à la fois verte et économique, dans la synthèse des médicaments.